Infrared Fluorescent Protein iRFP as an Acceptor for Förster Resonance Energy Transfer

O. A. Zlobovskaya, K. S. Sarkisyan, K. A. Lukyanov

Результат исследований: Вклад в журналСтатьярецензирование

3 Цитирования (Scopus)

Аннотация

Bacteriophytochrome-based infrared fluorescent protein iRFP was tested as an acceptor for F6rster resonance energy transfer (FRET). Far-red GFP-like fluorescent proteins mKate2, eqFP650, and eqFP670 were used as donors; Bacterial expression vectors encoding donor and acceptor proteins fused by a 17-amino acid linker were.constructed. FRET for purified proteins in vitro was, estimated from increase of the donor emission after digestion of the linker. Among the three constructs tested, the most efficient FRET (approximately 30%) was detected for the eqFP650-iRFP pair.

Язык оригиналаАнглийский
Страницы (с-по)299-304
Число страниц6
ЖурналBioorganicheskaia khimiia
Том41
Номер выпуска3
DOI
СостояниеОпубликовано - 1 мая 2015
Опубликовано для внешнего пользованияДа

Fingerprint

Подробные сведения о темах исследования «Infrared Fluorescent Protein iRFP as an Acceptor for Förster Resonance Energy Transfer». Вместе они формируют уникальный семантический отпечаток (fingerprint).

Цитировать